Skip to main content

Banery wysuwane

bordowa okładka, pod tytułem i nazwiskami autorów znajduje się wykres w satyrycznej konwencji
Spektrometria mas

Product category
Nauki chemiczne
Special categories
Przecena
ISBN
978-83-7464-848-6
e-ISBN
978-83-67427-56-2
Publication type
monografia
Format
B5
Binding
miękka
Number of pages
362
Publication date
2016
Description

Monografia to drugie gruntownie zmienione wydanie książki pt. "Spektrometria mas" (red. Piotr Suder i Jerzy Silberring, Kraków: Wydawnictwo Uniwersytetu Jagiellońskiego, 2006). Została przygotowana przez Katedrę Biochemii i Neurobiologii WIMiC AGH i stanowi zwarte opracowanie, ze szczególnym uwzględnieniem biologicznych zastosowań tej metody. Autorzy przedstawiają wiedzę w sposób przystępny, bez stosowania skomplikowanych równań matematycznych czy teorii, wychodząc z założenia, że najważniejsze dla użytkowników są aspekty praktyczne oraz dobór właściwych technik do rozwiązywania określonych problemów analitycznych i badawczych.

Contents

Przedmowa  17
1. Wstęp  19
Jerzy Silberring
2. Krótka historia spektrometrii mas  23
Marek Smoluch, Jerzy Silberring
3. Podstawowe pojęcia  27
4. Aparatura  33
4.1. Metody jonizacji  33
4.1.1. Jonizacja elektronami  33
Piotr Suder, Anna Bodzoń-Kułakowska
4.1.1.1 Budowa źródła jonów typu EI  33
4.1.1.2. Wprowadzanie próbki  34
4.1.1.3. Derywatyzacja  35
4.1.1.4. Zasada formowania jonów w źródle typu EI  35
4.1.1.5. Fragmentacja w źródle jonów typu EI  36
4.1.1.6. Podstawy interpretacji widm EI  37
4.1.2. Jonizacja chemiczna  56
Anna Bodzoń-Kułakowska, Piotr Suder
4.1.2.1. Zasada działania  56
4.1.2.2. Jony o ładunku ujemnym  59
4.1.2.3. Jonizacja elektronami a jonizacja chemiczna  60
4.1.3. Techniki jonizacji pod ciśnieniem atmosferycznym (API)  61
4.1.3.1. Jonizacja chemiczna pod ciśnieniem atmosferycznym (APCI)  61
Piotr Suder
4.1.3.2. Electrospray (ESI)  66
Piotr Suder
4.1.3.3. Nanoelectrospray (nanoESI)  80
Piotr Suder
4.1.3.4. Desorption electrospray ionization (DESI)  83
Anna Bodzoń-Kułakowska
4.1.3.5. Laser ablation electrospray ionization (LAESI)  88
Anna Bodzoń-Kułakowska
10 4.1.4. Techniki oparte na jonizacji plazmą niskotemperaturową  90
Marek Smoluch
4.1.4.1. Direct Analysis in Real Time (DART)  92
4.1.4.2. Flowing Atmospheric Pressure Afterglow (FAPA)  95
4.1.4.3. Dielectric Barrier Discharge Ionization (DBDI)  98
4.1.5. Jonizacja/desorpcja laserowa wspomagana matrycą (MALDI)  101
Przemysław Mielczarek, Agnieszka Kraj, Jerzy Silberring
4.1.5.1. Rola matrycy  103
4.1.5.2. Interpretacja widm uzyskanych za pomocą jonizacji MALDI  103
4.1.5.3. Jonizacja/desorpcja na porowatym krzemie (DIOS)  105
4.1.5.4. Jonizacja/desorpcja z wykorzystaniem modyfikowanych powierzchni (SELDI)  106
4.1.5.5. Jonizacja/desorpcja laserowa wspomagana nanostrukturami (NALDI)  107
4.1.6. Jonizacja plazmą wzbudzoną indukcyjnie (ICP-MS)  108
Małgorzata Iwona Szynkowska, Aleksandra Pawlaczyk
4.1.6.1. Wprowadzenie  108
4.1.6.2. Optyczna spektrometria emisyjna  110
4.1.6.3. Plazma  110
4.1.6.4. Mechanizm powstawania plazmy sprzężonej indukcyjnie (ICP)  112
4.1.6.5. Sposoby obserwacji plazmy  112
4.1.6.6. Wprowadzanie próbki do plazmy  113
4.1.6.7. Proces nebulizacji próbki  113
4.1.6.8. Proces wzbudzania plazmą sprzężoną indukcyjnie  114
4.1.6.9. Pomiar metodą ICP-OES  115
4.1.6.10. Pomiar metodą ICP-MS  116
4.1.6.11. Interferencje  118
4.1.6.12. Granica wykrywalności i precyzja metody  123
4.1.6.13. Analizatory w spektrometrach ICP-MS  124
4.1.7. Spektrometria mas jonów wtórnych z analizatorem czasu przelotu (TOF-SIMS)  126
Małgorzata Iwona Szynkowska, Jacek Rogowski
4.1.7.1. Zasada działania metody TOF-SIMS  127
4.1.7.2. Proces rozpylania powierzchni próbki (ang. sputtering process)  128
4.1.7.3. Jonizacja (powstawanie jonów wtórnych)  129
4.1.7.4. Budowa spektrometru TOF-SIMS  129
4.1.7.5. Możliwości analiz TOF-SIMS  130
4.1.7.6. Przykłady badań metodą TOF-SIMS, interpretacja wyników  131
4.2. Analizatory  142
4.2.1. Analizator czasu przelotu (TOF  142
Anna Bodzoń-Kułakowska, Anna Bierczyńska-Krzysik
4.2.1.1. Zasada działania analizatora typu TOF  143
4.2.1.2. Liniowy tryb pracy analizatora TOF  145 
4.2.1.3. Rozrzut energii kinetycznej dla jonów o tej samej masie  146
4.2.1.4. Opóźniona ekstrakcja jonów  147
4.2.1.5. Tryb pracy z odbiciem  149
4.2.1.6. Analizator ortogonalny (ang. orthogonal acceleration TOF analyzer)  150
4.2.1.7. Podsumowanie  151
4.2.2. Analizator ruchliwości jonów (IM)  152
Anna Bodzoń-Kułakowska
4.2.2.1. Zasada działania analizatora IM  152
4.2.2.2. Drift time IMS  153
4.2.2.3. FAMIS (ang. high-field assymmetric waveform ion mobility spectrometer)  153
4.2.2.4. TWIG (ang. travelling wave ion guides)  155
4.2.2.5. Widmo IM  156
4.2.2.6. Zastosowania  157
4.2.3. Analizator kwadrupolowy (Q)  157
Anna Bodzoń-Kułakowska
4.2.3.1. Budowa i zasada działania analizatora kwadrupolowego  157
4.2.3.2. Zachowanie się jonu wewnątrz kwadrupola  160
4.2.3.3. Zmiany U i V, czyli jak tworzy się widmo  162
4.2.3.4. Od czego zależą parametry widma?  162
4.2.3.5. Zastosowania analizatorów kwadrupolowych  163
4.2.3.6. Kwadrupole, heksapole i oktapole jako elementy ogniskujące (ang. ion guides)  164
4.2.4. Pułapka jonowa (IT)  165
Anna Bodzoń-Kułakowska
4.2.4.1. Budowa i zasada działania pułapki jonowej  165
4.2.4.2. Jak jony zachowują się w pułapce?  166
4.2.4.3. Analiza jonów  167
4.2.4.4. Tryb selektywnej destabilizacji jonów (ang. mass selective instability mode)  167
4.2.4.5. Tryb opróżniania pułapki przy częstotliwości rezonansowej (ang. resonant ejection mode)  169
4.2.4.6. Tryb selektywnej destabilizacji jonów z modulacją osiową (ang. axial modulation)  170
4.2.4.7. Tryb rezonansów nieliniowych (ang. nonlinear resonances)  171
4.2.4.8. Liniowa pułapka jonowa  171
4.2.4.9. Zastosowania  172
4.2.5. Analizator cyklotronowy (ICR)  173
Piotr Stefanowicz, Zbigniew Szewczuk
4.2.5.1. Częstotliwość cyklotronowa  174
4.2.5.2. Zasada działania spektrometrów mas ICR  175
4.2.5.3. Wprowadzanie jonów do komory  176
4.2.5.4. Płytki pułapkujące  176
4.2.5.5. Płytki wzbudzające  176 
4.2.5.6. Płytki detekcyjne i transformacja Fouriera  177
4.2.5.7. Właściwości FT-ICR jako analizatora m/z  180
4.2.6. Analizator typu Orbitrap  182
Piotr Stefanowicz, Zbigniew Szewczuk
4.2.6.1. Zasada działania, historia, podstawy fizyczne  182
4.2.6.2. Budowa i schemat Orbitrapu  182
4.2.6.3. Ruch ładunków w analizatorze mas  183
4.2.6.4. Właściwości Orbitrapu jako analizatora m/z  184
4.2.6.5. Zastosowania proteomiczne i analityczne Orbitrapu  185
4.2.7. Spektrometry mas z sektorem magnetycznym i elektrostatycznym (B i E)  186
Anna Bodzoń-Kułakowska
4.2.7.1. Zasada działania analizatora magnetycznego (B)  187
4.2.7.2. Sektor elektrostatyczny (E)  189
4.2.7.3. Spektrometry mas z sektorami: elektrostatycznym i magnetycznym  191
4.3. Detektory jonów  192
Piotr Suder
4.3.1. Powielacz elektronowy  193
4.3.2. Detektor mikrokanalikowy  193
4.3.3. Detektory typu Medipix/Timepix  194
4.3.4. Detekcja w analizatorach ICR i Orbitrap  196
5. Metody połączone  198
5.1. Chromatografia gazowa w połączeniu ze spektrometrią mas (GC-MS)  198
Anna Drabik, Agnieszka Kraj
5.1.1. Podstawy chromatografii gazowej  198
5.1.2. Modyfikacje chemiczne (derywatyzacja)  202
5.1.3. Dwuwymiarowa chromatografia gazowa  205
5.2. Chromatografia cieczowa w połączeniu ze spektrometrią mas (LC-MS)  207
5.2.1. Podstawy chromatografii cieczowej  207
5.2.2. Detekcja w chromatografii cieczowej  209
5.2.3. Rodzaje kolumn chromatograficznych  211
5.2.3.1. Chromatografia w układzie odwróconych faz (ang. reversed phase, RP)  214
5.2.3.2. Chromatografia w normalnym układzie faz (ang. normal phase, NP)  215
5.2.3.3. Chromatografia jonowymienna (ang. strong cation exchange SCX, weak cation exchange WCX, weak anion exchange WAX i strong anion exchange SAX)  216
5.2.3.4. Chromatografia par jonowych (ang. ion pair chromatography, IPC)  217
5.2.3.5. Chromatografia powinowactwa (ang. affinity chromatography, AC)  218
5.2.3.6. Sączenie molekularne (ang. size exclusion chromatography, SEC)  219 
5.2.3.7. Chromatografia chiralna (ang. chiral chromatography)  219
5.2.3.8. Kolumny monolityczne (ang. monolithic columns)  220
5.2.3.9. Chromatografia oddziaływań hydrofilowych (ang. hydrophilic interaction liquid chromatography, HILIC)  220
5.2.3.10. Ultrawysokosprawna chromatografia cieczowa (ang. ultra high performance liquid chromatography, UHPLC)  220
5.2.3.11. Wielowymiarowa chromatografia cieczowa (ang. multi-dimensional liquid chromatography, coupled-column chromatography)  221
5.3. Elektroforeza kapilarna w połączeniu ze spektrometrią mas (CE-MS)  222
Przemysław Mielczarek, Jerzy Silberring
5.3.1. Podstawy teoretyczne  222
5.3.2. Rodzaje technik elektroforetycznych  224
5.3.3. Elektroforeza kapilarna połączona z jonizacją typu electrospray  225
5.3.3.1. Połączenie z przepływem osłonowym (ang. sheath flow interface)  225
5.3.3.2. Połączenie bez przepływu cieczy osłonowej (ang. sheathless interface)  226
5.3.3.3. Połączenie z kontaktem w cieczy (ang. liquid junction interface)  227
5.3.4. Jonizacja laserowa wspomagana matrycą w połączeniu z elektroforezą kapilarną  228
5.3.4.1. Off-line CE-MALDI-TOF  228
5.3.4.2. Direct CE-MALDI-TOF  229
5.3.4.3. Bezpośrednie połączenie CE-MALDI-TOF (ang. on-line CE-MALDI-TOF)  230
5.3.5. Podsumowanie  230
6. Metody obrazowania powierzchni  232
Anna Bodzoń-Kułakowska
6.1. Techniki analityczne  234
6.1.1. SIMS  234
6.1.2. MALDI-IMS  234
6.1.3. DESI  236
6.2. Analiza skrawków tkanek za pomocą technik MSI  236
6.3. Analiza pojedynczych komórek i hodowli komórkowych za pomocą technik MSI  238
6.4. Przykłady analiz z użyciem technik MSI  239
6.5. Łączenie różnych technik obrazowania  241
6.6. Podsumowanie  242
7. Tandemowa spektrometria mas  244
Piotr Suder, Marek Noga
7.1. Zasada działania  244
7.2. Strategie eksperymentów MS/MS  246
7.2.1. Fragmentacja rozdzielona w przestrzeni  246
7.2.2. Fragmentacja rozdzielona w czasie  247
7.2.3. Fragmentacja wielokrotna  248
7.3. Techniki fragmentacji  249
7.3.1. Dysocjacja zderzeniowa (CID)  250
7.3.2. Wysokoenergetyczna dysocjacja zderzeniowa (HCD)  250
7.3.3. Technika PQD  251
7.3.4. Rozpad z wychwytem elektronu (ECD)  252
7.3.5. Rozpad z przeniesieniem elektronu (ETD)  252
7.3.6. Rozpad z oderwaniem elektronu (EDD)  254
7.3.7. Rozpad anionów z przeniesieniem elektronu (NETD)  254
7.3.8. Fotodysocjacja wywołana promieniowaniem podczerwonym (IRMPD)  255
7.3.9. Fotodysocjacja wywołana energią termiczną (BIRD)  255
7.3.10. Rozpad jonów metastabilnych  255
7.3.11. Dysocjacja indukowana kolizją z powierzchnią (SID)  256
7.3.12. Rozpad indukowany odległym ładunkiem  256
7.3.13. Fragmentacja wspomagana chemicznie (CAF)  257
7.3.14. Reakcja przeniesienia protonu (PTR) jako technika towarzysząca fragmentacji ETD  257
7.4. Praktyczne aspekty fragmentacji w typowych spektrometrach masowych  258
7.4.1. Fragmentacja w źródle jonów  258
7.4.2. Fragmentacja w potrójnym kwadrupolu  259
7.4.3. Pułapki jonów  262
7.4.4. Analizatory czasu przelotu  264
7.4.5. Połączone analizatory czasu przelotu (tzw. TOF-TOF)  265
7.4.6. Instrumenty hybrydowe  266
7.4.7. Instrumenty z analizatorem typu Orbitrap  267
7.5. Zastosowania w naukach biologicznych  267
7.6. Fragmentacja typu SWATH  270
8. Wysokorozdzielcza spektrometria mas  273
Zbigniew Szewczuk, Piotr Stefanowicz
8.1. Zastosowania  274
9. Analiza wielowymiarowego zbioru danych uzyskanego na podstawie widm masowych  281
Aleksandra Pawlaczyk, Paulina Chęsy, Małgorzata Iwona Szynkowska, Andrzej Parczewski
9.1. Metody chemometryczne pomocne przy wizualizacji podobieństwa między próbkami  281
9.2. Zastosowanie wybranych metod chemometrycznych na przykładzie analizy porównawczej aerozoli do nosa pochodzących od różnych producentów  283
9.2.1 Opis badanych próbek  283
9.2.2. Metodyka badań  284
9.2.3. Interpretacja uzyskanych wyników  284
9.2.4. Wnioski i podsumowanie  288 
10. Przykłady zastosowań spektrometrii mas  291
10.1. Proteomika  291
Anna Drabik, Tomasz Dyląg, Joanna Ner-Kluza
10.1.1. Strategia top-down  292
10.1.2. Strategia bottom-up  293
10.1.3. Strategia shotgun  293
10.1.4. Podstawy sekwencjonowania peptydów  293
10.1.5. Sekwencjonowanie de novo  295
10.1.6. Analiza ilościowa w proteomice  296
10.1.6.1. Odczynniki iTRAQ  297
10.1.6.2. ICAT  299
10.1.6.3. SILAC  301
10.1.6.4. SILAM  303
10.1.6.5. MCAT  303
10.1.6.6. Techniki label-free  304
10.2. Spektrometria mas jako narzędzie stosowane w kryminalistyce i w przeciwdziałaniu terroryzmowi  305
Anna Drabik, Piotr Suder
10.3. Ochrona środowiska  312
Piotr Suder
10.4. Metabolomika  317
Grzegorz Schroeder, Piotr Młynarz, Michał Ciborowski
10.4.1. Biomarkery chorób  318
10.4.2. Metabolom mikroorganizmów  322
10.4.3. Żywnościomika  323
10.5. Badania kosmosu  325
Anna Drabik, Piotr Suder
10.5.1. Badania eksploracyjne  325
10.5.2. Monitoring warunków życia  327
10.6. Datowanie izotopowe  328
Anna Drabik, Piotr Suder
10.7. Miniaturyzacja w spektrometrii mas  330
Marek Smoluch
11. Internetowe bazy danych  334
11.1. Literaturowe bazy danych  334
11.2. Czasopisma naukowe  335
11.3. Bioinformatyczne bazy danych  336
11.3.1. Białkowe bazy danych  336
11.3.2. Bazy struktur i funkcji białek  337
11.3.3. Inne bazy danych  337
11.3.4. Narzędzia bioinformatyczne  337
12. Dodatki  339
12.1. Jednostki ciśnienia  339
12.2. Najczęściej występujące fragmenty w jonizacji elektronami (EI)  339
12.3. Produkty autolizy trypsyny  343
12.4. Enzymy stosowane w analizie białek  344
12.5. Masy cząsteczkowe i struktury reszt aminokwasowych występujących w białkach  345
12.6. Masy cząsteczkowe i struktury reszt aminokwasów niebiałkowych  347
12.7. Masy wybranych monosacharydów i ich pochodnych  349
12.8. Analiza próbki zanieczyszczonej keratynami  350
Wykaz skrótów  353
Indeks rzeczowy  357

Contents
Price
20.00
In order to arrange international shipping details and cost please contact wydawnictwa@agh.edu.pl